Vart i kroppen bildas aminosyror
Aminosyror
En aminosyra existerar ett kemisk förening likt innehåller både ett aminogrupp samt enstaka karboxylgrupp.
Kroppen behöver alla de viktiga aminosyrorna i rätt proportioner för att fungera optimaltInom biokemin syftar termen oftast vid dem 21 aminosyror liksom proteiner bildas från hos däggdjur (det totala antalet kända naturliga aminosyror överstiger 300).[1] Proteiner existerar polymerer från alfa-aminosyror, vilket hålls ihop från peptidbindningar mellan kolet inom enstaka karboxylgrupp samt kvävet inom aminogruppen vid nästa aminosyra.[1] inom alfa-aminosyrorna, såsom även utanför proteiner existerar dem vanligaste aminosyrorna, existerar amingruppen bunden mot den inledande kolatomen, alfa-kolet, efter karboxylgruppen.
Alfa-kolet existerar även bundet mot ett väteatom samt mot ett sidokedja, liksom existerar speciell till respektive aminosyra. Aminosyrorna liksom bildar proteiner äger huvudsakliga amingrupper tillsammans undantag på grund av prolin, likt äger enstaka sekundär amingrupp samt ibland räknas likt enstaka iminosyra.[1]
Aminosyror brukar vanligen delas in inom grupper efter sidokedjornas egenskaper: något som är surt i smak eller att vara på dåligt humör, alkalisk, hydrofila (eller polära) samt hydrofoba (eller opolära).
varenda aminosyror existerar amfolyter, då dem både förmå ta upp samt avge protoner. Karboxylgruppen förmå avge ett proton mot amingruppen, då aminosyran bildar enstaka amfojon, även kallat zwitterjon.
Olika aminosyror har olika variabla delar (R), vilka ger dem olika egenskaper vad gäller polaritet, laddning, och reaktivitetZwitterjonen existerar amfolyt samt dipolär. nära den isoelektriska punkten föreligger alltså nettoladdning noll.
Essentiella aminosyror existerar aminosyror såsom kroppen ej kunna tillverka genom för att bygga angående andra aminosyror samt liksom därför måste tillföras via kosten.
Grenade aminosyror (BCAA) existerar enstaka assemblage essentiella aminosyror vars struktur inkluderar enstaka sidokedja tillsammans med enstaka kolatom samt tre väteatomer.[2]
Omvandling från aminosyror
[redigera | redigera wikitext]Alla aminosyror förmå omvandlas mot karboxylsyror genom för att ta försvunnen dess aminogrupp.
Detta är kapabel ske genom numeriskt värde olika metoder, transaminering samt deaminering.
De aminosyror som man arbetar med på gymnasiet är så kallade α-aminosyror (alfa-aminosyror)Transaminering innebär för att aminogruppen förs ovan ifrån aminosyran mot enstaka karboxylsyra i enlighet med formeln:
- aminosyra1 + karboxylsyra2 karboxylsyra1 + aminosyra2
Vid syntes från dem flesta aminosyrorna används detta genom transaminering från glutamat alternativt glutamin mot karboxylsyror vilket frigjorts inom olika mellansteg från metabolismen.
Om detta istället finns en överskott från aminosyror således är kapabel dem deamineras, vilket innebär för att aminosyran oxideras mot ett karboxylsyra samt ammoniumjoner vilket existerar många giftiga samt omedelbart görs mot urinämne.
Karboxylsyrorna likt kommer ifrån de- samt transamineringen förmå sedan antingen skapas ifall mot aminosyror igen alternativt brytas ner.
Flera förmå ingå inom citronsyracykeln medan andra får andra nedbrytningsvägar.
Indelning
[redigera | redigera wikitext]Aminosyror delas in fyra alternativt fem grupper tillsammans med avseende vid sina sidokedjor. dem fyra är:
- Icke-polära sidokedjor (hydrofob)
- Polära sidokedjor (hydrofil)
- Sura sidokedjor
- Basiska sidokedjor
De något som är surt i smak eller att vara på dåligt humör sidokedjorna (karboxyl-syra) existerar negativt laddade inom neutrala miljöer.
En kemiskt användbar aminosyra existerar histidin vilket är kapabel fås för att byta laddning.
beroende av aminosyror för att kunna bygga frisk muskelvävnad och producera en lång rad signalämnen, hormoner och enzymeren modell vid användningsområde existerar histidin-tagg nära rening från proteiner tillsammans hjälp från säule. Då är kapabel man ursprunglig hälla inom sitt blandade startmaterial samt ett fåtal analyten för att fästa mot kolonnen (tex. positiv analyt binder mot negativt histidin inom kolonnen). Sedan byter man laddning vid histidin vilket då nära sköljning från kolonnen släpper ifrån sig den isolerade substansen.
Vad händer om man har aminosyran i en sur lösning (lågt pH, hög [H 3 O + ])? En aminosyra som befinner sig i en sur lösning blir positivt laddad2 aminosyror bildar ett dipeptid, 3 aminosyror bildar ett tripeptid samt därför vidare. Mer än 10 aminosyror bildar ett polypeptid, samt mer än 50–100 aminosyror bildar en protein. Aminosyror inom enstaka peptid alternativt en protein kallas till aminosyrarest.
Kemiska egenskaper
[redigera | redigera wikitext]Den på denna plats tabellen visar på grund av varenda aminosyra inom proteiner:
- Vanligt förekommande en-bokstavs-förkortning
- Vanligt förekommande tre-bokstavs-förkortning
- Sidogruppens kemiska egenskaper
| Förkortn.a | Fullständigt namn | Typ från sidogrupp | Molmassa [g/mol] | Ip | pKa1 (α-COOH) | pKa2 (α-+NH3) | pKaR (R) | Kommentarer | |
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| A | Ala | Alanin | hydrofob | 89,09 | 6,11 | 2,35 | 9,87 | ||
| C | Cys | Cystein | hydrofil | 121,16 | 5,05 | 1,92 | 10,70 | 8,37 | I oxiderande miljö kunna numeriskt värde cysteiner binda kovalent mot varandra, disulfidbindning.
Denna bindning stabiliserar proteiners tertiärstruktur, mot modell inom insulin. |
| D | Asp | Asparaginsyra | syra | 133,10 | 2,85 | 1,99 | 9,90 | 3,90 | |
| E | Glu | Glutaminsyra | syra | 147,13 | 3,15 | 2,10 | 9,47 | 4,07 | |
| F | Phe | Fenylalanin | hydrofob | 165,19 | 5,49 | 2,20 | 9,31 | ||
| G | Gly | Glycin | hydrofob | 75,07 | 6,06 | 2,35 | 9,78 | Eftersom α-kolet binder mot numeriskt värde lika "grupper", väteatomer, existerar glycin ej optiskt aktivt. | |
| H | His | Histidin | basisk | 155,16 | 7,60 | 1,80 | 9,33 | 6,04 | |
| I | Ile | Isoleucin | hydrofob | 131,17 | 6,05 | 2,32 | 9,76 | ||
| K | Lys | Lysin | basisk | 146,19 | 9,60 | 2,16 | 9,06 | 10,54 | |
| L | Leu | Leucin | hydrofob | 131,17 | 6,01 | 2,33 | 9,74 | ||
| M | Met | Metionin | hydrofob | 149,21 | 5,74 | 2,13 | 9,28 | Syntesen (tillverkningen) från nya proteiner inom cellerna börjar ständigt tillsammans ett metionin.
inom flera fall tas denna försvunnen inom senare processer. | |
| N | Asn | Asparagin | hydrofil | 132,12 | 5,41 | 2,14 | 8,72 | ||
| P | Pro | Prolin | hydrofob | 115,13 | 6,30 | 1,95 | 10,64 | Den enda aminosyran var N-terminalen innehåller en väte istället på grund av numeriskt värde. | |
| Q | Gln | Glutamin | hydrofil | 146,15 | 5,65 | 2,17 | 9,13 | ||
| R | Arg | Arginin | basisk | 174,20 | 10,76 | 1,82 | 8,99 | 12,48 | |
| S | Ser | Serin | hydrofil | 105,09 | 5,68 | 2,19 | 9,21 | ||
| T | Thr | Treonin | hydrofil | 119,12 | 5,60 | 2,09 | 9,10 | ||
| V | Val | Valin | hydrofob | 117,15 | 6,00 | 2,39 | 9,74 | ||
| W | Trp | Tryptofan | hydrofob | 204,23 | 5,89 | 2,46 | 9,41 | ||
| Y | Tyr | Tyrosin | hydrofil samt hydrofob[källa behövs] | 181,19 | 5,64 | 2,20 | 9,21 | 10,46 | |
Referenser
[redigera | redigera wikitext]Noter
[redigera | redigera wikitext]Källor
[redigera | redigera wikitext]- Nationalencyklopedin 1.
utmärkt skrivna verk. 1989.
sid. 295. ISBN 91-7024-621-1
- Sherwood, Martin (1990). Kemin, Grundämnen & föreningar. Bonniers. sid. 110. ISBN 91-34-50893-7
- Champe, Pamela C.; Harvey Richard A., Ferrier Denise R. (2008) (på engelska). Biochemistry. Vid en aminosyras autoprotolys bildas en zwitterjon (amfojon)
Lippincott's illustrated reviews (4. ed.). Baltimore, MD: Lippincott Williams & Wilkins. Libris10531981. ISBN 9780781769600